i2 Frelon à tête blanche
Polistes spp 

Exposition à l'allergène

Le frelon à tête blanche est rare en Europe, mais il est en revanche très répandu sur le continent nord-américain.

Les incidents avec l’homme se produisent notamment lorsque les frelons sont dérangés au moment de la construction du nid, que l'on trouve en hauteur, le plus souvent à l’abri d’un arbre creux, dans de vieux murs ou sous les toits.
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Réactivité croisée

Des tests cutanés, des RAST et/ou des RAST inhibitions ont montré que les patients allergiques aux insectes réagissent fréquemment à d'autres venins de vespidés.  Ces réactions multiples sont dues d’une part, aux multiples expositions aux vespidés, et d’autre part aux réactions croisées existant entre les différentes protéines de venin de ces vespidés (1-13).

De plus amples informations sur les réactions croisées sont disponibles dans le chapitre Allergènes
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Données cliniques

Réactions IgE dépendantes
Les réactions IgE dépendantes sont des réactions locales, avec œdème plus ou moins important apparaissant au point d’injection du venin. Elles peuvent parfois aller jusqu’aux réactions anaphylactiques, avec des symptômes tels que urticaire, érythème cutané et angio-œdème. Les symptômes les plus graves sont respiratoires ou cardiovasculaires.
Les réactions peuvent être de type immédiat ou retardé, et peuvent se révéler mortelles dans certains cas.
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Fiche signalétique

Les frelons à tête blanche vivent en grandes colonies comprenant 50 à 2 000 insectes. Ils bâtissent leurs nids en hauteur, le plus souvent à l’abri d’un arbre creux, dans de vieux murs ou sous les toits. Le frelon à tête blanche est rare en Europe, mais il est en revanche très répandu sur le continent nord-américain.

Allergènes Des travaux portant sur la fixation des IgE aux protéines de Dolichovespula maculata ont montré qu’il ne semble pas exister d’allergène majeur (5).

1. La phospholipase, Dol m 1 (37 kD). Les phospholipases de vespidés diffèrent de celles des abeilles au niveau du poids moléculaire et de la spécificité enzymatique. D’après plusieurs études, il semblerait qu’elle présente moins de réactions croisées que l’antigène 5s. La phospholipase de vespidés ne présente que des séquences partiellement identiques avec la lipase de mammifères .(1) (6) (7) (8) (10)

2. La hyaluronidase, Dol m 2 (43 kD). Il existe des réactions croisées entre les hyaluronidases d’abeilles, de Vespula et de Dolichovespula, mais probablement pas avec celles de Polistes. La hyaluronidase de vespidés présente des séquences partiellement identiques avec la hyaluronidase de sperme de mammifère. Chez les souris BALB/C, Dol m 2 et la hyaluronidase d’abeille ont présenté des réactions croisées aussi bien au niveau des anticorps que des cellules T. Ces observations sont applicables aux patients présentant une sensibilisation multiple aux piqûres de frelon et d’abeille  (6) (7) (8) (10) (12).

3. L’antigène 5, Dol m 5, est une protéine basique de poids moléculaire d’environ 23 kD. Il existe des réactions croisées entre l’antigène 5s de Vespula (guêpes), de Dolichovespula (frelons) et de Polistes (guêpes). L’Ag 5 présente des séquences identiques avec une protéine de testicule de mammifère, qui peut s’expliquer par le fait que l’appareil piqueur des vespidés est un ovipositeur modifié, ne servant plus à déposer les œufs. Contrairement à la phospholipase et à la hyaluronidase, l’antigène 5 n’a pas d’activité enzymatique (9).

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Références

1. 1.King, TP. Sobotka, AK. Alagon, A. Kochoumian, L. Lichtenstein, LM. Protein allergerns of whitefaced hornet, yellow hornet, and yellow jacket. Biochemistry 1978; 17: 5165.
2. 2.Hoffman, DR. Allergens in Hymentoptera venom VI. Cross reactivity of human IgE antibodies to the three vespid venoms and between vespid and paper wasp venoms. Ann Allergy; 1981; 46: 304-9.
3. 3. Mueller, U. Elliott, W. Reisman, R. Ishay, J. Walsh, S. Steger, R. Wypych, J. Arbesman, C. Comparison of biochemical and immunological properties of venoms from four hornet species. J Allergy Clin Immunol; 1981; 67: 290-8.
4. 4. Reisman, RE. Muelle, U. Wypych, J. Elliott, W. Arbesman, CE. Comparison of the allergenicity and antigenicity of yellow jacket and hornet venoms. J Allergy Clin Immunol; 1982; 69: 268-74.
5. 5. Hoffman, DR. Allergens in Hymentoptera venom XIV: IgE binding activities of venom proteins from three species of vespids. J Allergy Clin Immunol; 1985; 75: 605-10.
6. 6. Hoffman, DR. Allergens in Hymentoptera venom XV: The immunologic basis of vespid venom cross reactivity. J Allergy Clin Immunol; 1985; 75: 611-20.
7. 7. King, TP. Joslyn, A. Kochoumian, L. Antigenic cross reactivity of venom proteins from hornets, wasps, and yellow jacket. J Allergy Clin Immunol; 1985; 75: 621.
8. 8. Hoffman, DR. Allergens in Hymentoptera venom XVI. Studies of the structures and cross-reactivities of vespid venom phospholipases. J Allergy Clin Immunol; 1986; 78: 337-43.
9. 9. King, TP. Moran, D. Wang, DF. Kochoumian, L. Chait, BT. Structural studies of a hornet venom allergen antigen 5, Dol mV and its sequence similarity with other proteins. Protein Seq Anal; 1990; 3: 263-6.
10. 10. Soldatova, L. Kochoumian, L. King, TP. Sequence similarity of a hornet (D. maculata) venom allergen phopholipase A1 with mammalian lipases. FEBS; 1993; 320: 145-9.
11. 11. Lu, G. Villalba, M. Coscia, MR. Hoffman, DR. Sequence analysis and antigenic cross-reactivity of a venom allergen, antigen 5, from hornets, wasps, and yellow jackets. J Immunology; 1993; 150: 2823-30.
12. 12. King, TP. Lu, G. Hornet venom allergen antigen 5, Dol m5: Its T-cell epitopes in mice and its cross-reactivity with a mammalian testis protein. J Biol Chem; 1995; 270: 4457-65.
13. 13. Lu, G. Kochoumian, L. King, TP. Sequence identity and antigenic cross-reactivity of white face hornet venom allergen, also a hyaluronidase, with other proteins. J Allergy Clin Immunol; 99: 630-9.

Last update: May, 2000

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